静电相互作用增强了刺突蛋白与宿主细胞的结合

美国西北大学的研究人员发现了新型冠状病毒臭名昭著的刺突蛋白中的一个新弱点，它阐明了一种相对简单的潜在治疗途径。

刺突蛋白包含病毒的结合位点，该位点粘附在宿主细胞上，使病毒能够进入并感染人体。使用纳米级模拟，研究人员发现了一个带正电荷的位点(称为多碱基切割位点)，该位点位于刺突蛋白上实际结合位点10纳米处。带正电荷的位点使病毒蛋白与带负电荷的人细胞受体之间形成牢固的结合。

利用这一发现，研究人员设计了一个带负电荷的分子与带正电荷的切割位点结合。阻断该位点可抑制病毒与宿主细胞结合。

西北工作的莫妮卡·奥尔维拉·德拉克鲁兹说：“我们的工作表明，阻断这个切割位点可能是一种可行的预防措施，可降低病毒感染人类的​​能力。”“我们的结果解释了实验研究，表明SARS-CoV-2突突蛋白的突变影响病毒的传播性。”

这项研究已于上周在线发表在ACS Nano杂志上。

奥尔维拉·德拉克鲁兹(Olvera de la Cruz)是西北麦考密克工程学院材料科学与工程专业的律师泰勒教授。Olvera de la Cruz研究小组的研究助理教授乔宝夫是该论文的第一作者。

自从COVID-19爆发以来，SARS-CoV-2的氨基酸切割位点由氨基酸组成，一直难以捉摸。但是以前的研究表明，这些神秘地点对于毒力和传播至关重要。奥尔维拉·德拉克鲁兹(Olvera de la Cruz)和乔(Qiao)发现，多元裂解位点距人类细胞受体10纳米-这一发现提供了意想不到的见解。

乔说：“我们没想到会在10纳米处看到静电相互作用。”“在生理条件下，所有静电相互作用不再发生在大于1纳米的距离上。”

奥尔维拉·德拉克鲁兹说：“多元裂解位点的功能仍然难以捉摸。”“然而，它似乎被富含肺的酶(弗林蛋白酶)切割，这表明切割位点对于病毒进入人细胞至关重要。”

有了这些新信息，奥尔维拉·德拉克鲁兹(Olvera de la Cruz)和乔(Qiao)下一步计划与西北化学家和药理学家合作，设计一种可以与刺突蛋白结合的新药物。